Ферменты биохимия крови


Многие белки крови являются ферментами

Изменения в специфических ферментативных процессах могут быть причиной или следствием различных патологических состояний. Большинство ферментативных процессов локализованы внутри клеток, но определение активности ферментов внеклеточной среды (сыворотка, плазма, слюна, моча) имеет диагностическое значение и носит название энзимодиагностика.

Для правильной трактовки результатов врачу необходимо знать основы энзимодиагностики, иметь информацию о тканевой локализации фермента, его активности в различных компартментах клетки, влиянии на активность фермента принимаемых пациентом лекарств, устойчивости фермента при хранении, наличия изоферментых форм и т.п.

Причины изменения активности ферментов в крови

Степень изменения активности ферментов клеточного метаболизма в сыворотке крови зависит от массы пораженного органа, распределения ферментов между тканями, локализации ферментов во внутриклеточных органеллах. При воспалительных процессах из клетки в первую очередь выходят цитоплазматические ферменты, при прогрессировании заболевания наблюдается некроз клеток и происходит разрушение органелл. В плазме обнаруживаются ферменты митохондрий и лизосом. Например, аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) локализована в цитоплазме, а аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) и в цитоплазме, и в митохондриях, глутаматдегидрогеназа – митохондриальный фермент.

Повышение активности в сыворотке крови может быть результатом ускорения процессов:

  • синтеза – щелочная фосфатаза при рахите, гепатите,
  • некроза клеток – АлАТ, АсАТ, ЛДГ, КК при инфаркте миокарда, кислая фосфатаза при аденоме простаты, липаза, амилаза при панкреатитах,
  • понижения выведения – щелочная фосфатаза при желчнокаменной болезни,
  • повышения проницаемости клеточных мембран – АлАТ, АсАТ, ЛДГ при гепатите.

Снижение активности вызывается:

  • уменьшением числа клеток, секретирующих фермент (холинэстераза при циррозе печени),
  • недостаточностью синтеза,
  • увеличением выведения фермента,
  • торможением активности в результате действия протеиназ.

В ряде случаев определенное диагностическое значение имеет установление взаимоотношений между изменением активности отдельных ферментов и получение своеобразных ферментных спектров крови. При этом удается установить достоверные ферментные симптомы отдельных заболеваний.

Например,

  • острые гепатиты характеризуются резким увеличением активности аланин- и аспартатаминотрансфераз и альдолазы,
  • инфаркт миокарда сопровождается увеличением активности лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы,
  • при механических желтухах характерным является нарастание содержания щелочной фосфатазы без большого увеличения активности аминотрансфераз и альдолазы.

Ферменты сыворотки крови

  1. Ферменты, секретируемые в плазму, и выполняющие в ней специфические функции – истинноплазменные ферменты. В плазме их активность много больше, чем в органах (церулоплазмин, псевдохолинэстераза, липопротеинлипаза, белковые факторы систем свертывания крови, фибринолиза и кининогенеза, ренин). Снижение активности этих ферментов в плазме будет свидетельствовать о снижении синтетической способности клеток или о накоплении ингибиторов в плазме крови.
  2. Ферменты, не характерные для плазмы – органоспецифичные. Именно определение активности этих ферментов чаще всего используют для верификации диагноза и контроля лечения. Выделяют две группы органоспецифичных ферментов:

1.Ферменты клеточного метаболизма (индикаторные) – их активность резко повышается в плазме крови в случае нарушения проницаемости клеточных мембран или их альтерации:

Например,

  • при изменениях со стороны сердечной мышцы происходит повышение активности сердечного изофермента креатинкиназы (КК-MB), изоферментов лактатдегидрогеназы 1 и 2 (ЛДГ-1 и ЛДГ-2), аспартатаминотрансферазы,
  • нарушения скелетных мышц – мышечного изофермента креатинкиназы (КК-MM), алкогольдегидрогеназы,
  • костной ткани – щелочной фосфатазы (ЩФ), альдолазы (АЛД),
  • предстательной железы – кислой фосфатазы,
  • гепатоцитов – аланинаминотрансферазы, глутаматдегидрогеназы, холинэстеразы, сорбитолдегидрогеназы,
  • желчевыводящих путей – щелочной фосфатазы, γ-глутамилтранспептидазы (γ-ГТП).

2. Ферменты, экскретируемые в выводные протоки желчных путей, панкреатические и слюнные протоки. В норме активность таких ферментов в плазме намного ниже, чем в клетках и имеет постоянное значение (α-амилаза, липаза поджелудочной железы). Изучение активности этих ферментов позволяет судить о функционировании соответствующего органа.

Единицы измерения активности ферментов

Активность ферментов выражают в каталах (1 катал = 1 моль/с), в единицах активности (1 Е = мкмоль/мин или 1 U, 1 unit - стандартная международная единица фермента), в производных от других единиц измерения (моль/с×л, мкмоль/с×л, мкмоль/ч×мл, мг/ч×мл, в мккат/л).

Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза - повышение, снижение показателей. Причины нарушений, расшифровка анализа.

Сайт предоставляет справочную информацию. Адекватная диагностика и лечение болезни возможны под наблюдением добросовестного врача. У любых препаратов есть противопоказания. Необходима консультация специалиста, а также подробное изучение инструкции!

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов. Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим. В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией.

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент, а активный центр – кофермент. Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6, В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом, а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом. Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок.То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

название анализа норма в мккатал/л единицы измерения в Ед/л (Е/л)
16-30 мккатал/л 20-100 Ед/л
  • активность диастазы (амилазы) мочи
28-100 мккатал/л до 1000 Ед/л
Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия, а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия.

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная инфекция – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность
Когда амилаза мочи повышена? Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:
  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • холецистит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами
При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться. Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе.

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы. Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени. Строение, виды и функции липазы Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами. Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы. Норма активности липазы
13 - 60 Ед/мл

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы. При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови: Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности. Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется. Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии. Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения. Нормы ЛДГ крови
0,8-4 мкмоль/ч*л 140-350 Ед/л
2,0-8 мкмоль/ч*л 400-700 Ед/л
Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда

Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом, если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита

Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней. Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин, аспирин, ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:
  • инфаркт миокарда
  • острый гепатит (вирусный, токсический)
  • цирроз печени
  • раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
  • травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
  • острый панкреатит
  • патология почек (пиелонефрит, гломерулонефрит)
  • гемолитическая анемия, В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
  • лейкоз
ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины). Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах, поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр. Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе. Норма АЛТ/АлАт
до 40 Ед/л
до 32 Ед/л

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков, барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами. Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени

При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени. Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:
  • острый гепатит
  • цирроз
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени или метастазы в печени
  • ожоговая болезнь
  • обширный инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани
У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ.

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки. AСТ - строение и функция фермента Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ. Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д. Норма АСТ/АсАт
15-31 Ед/л
20-40 Ед/л
Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта. При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения. Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:
  • гепатиты
  • некроз печени
  • цирроз
  • алкоголизм
  • рак печени и метастазы в печени
  • инфаркт миокарда
  • наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
  • мононуклеоз
  • гепатоз
  • холестаз
Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги, травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени. Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.  
30-90 Ед/л
до 400 Ед/л
до 250 Ед/л
Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков, сульфаниламидов, магнезии, омепразола, ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей

Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите, кишечных бактериальных инфекциях и тиреотоксикозе.

Значение щелочной фосфатазыпри заболеваниях костей и в травматологии

ЩФ является маркерным ферментом остеосинтеза, то есть увеличивается активность при заболеваниях костей или метастазах опухолей в кость, а также при заживлении переломов. Высокую активность ЩФ выявляют при следующих патологиях:
  • обтурационная желтуха
  • опухоли кости или метастазы в кости
  • гипертиреоз
  • заболевания крови (миеломная болезнь, лимфогранулематоз, мононуклеоз)
  • рахит
  • деструктивные заболевания печени (цирроз, рак, туберкулез)
  • белые инфаркты (почки, легкого)
  • амилоидоз
Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности, гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей. Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа. Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Автор: Наседкина А.К.

Биохимический анализ крови — ферменты

АсАТ (АСТ, аспартатаминотрансфераза) - один из основных ферментов, синтезирующихся в печени. В норме содержание этого фермента в сыворотке крови невелико, так как большая его часть находится в гепатоцитах (печеночных клетках). Повышение наблюдается при заболеваниях печени и сердца, а также при длительном приеме аспирина и гормональных контрацептивов. Нормальные значения: женщины – до 31 Ед/л; мужчины – до 37 Ед/л.

АлАТ (АЛТ, аланинаминотрансфераза) - фермент, синтезирующийся в печени. Большая часть его находится и работает в клетках печени, поэтому в норме концентрация АЛТ в крови невелика. Повышение наблюдается при массовой гибели печеночных клеток (например, при гепатите, циррозе), тяжелой сердечной недостаточности и заболеваниях крови. Нормальные значения: женщины – до 34 Ед/л; мужчины – до 45 Ед/л.

Гамма-ГТ (гамма-глутамилтрансфераза) - фермент, содержащийся преимущественно в клетках печени и поджелудочной железы. Повышение его количества в крови наблюдается при заболеваниях этих органов, а также при длительном приеме алкоголя. Нормальные значения: мужчины < 55 Ед/л; женщины < 38 Ед/л.

Фосфатаза щелочная – фермент, широко распространенный в тканях человека. Наибольшее клиническое значение имеют печеночная и костная формы щелочной фосфатазы, активность которых и определяется в сыворотке крови. Нормальные значения: 30-120 Ед/л.

Альфа-Амилаза (Диастаза) образуется в слюнных железах и поджелудочной железе. Также в поджелудочной железе образуется панкреатическая амилаза — фермент, участвующий в расщеплении крахмала и других углеводов в просвете двенадцатиперстной кишки. Амилаза, расщепляя крахмал и другие углеводы, обеспечивает переваривание углеводов пищи. Из организма амилазу выводят почки вместе с мочой. Повышенная альфа-амилаза — симптом следующих заболеваний: острый, хронический панкреатит (воспаление поджелудочной железы), киста поджелудочной железы, камень, опухоль в протоке поджелудочной железы, эпидемический паротит, острый перитонит, сахарный диабет, заболевания желчных путей (холецистит), почечная недостаточность, а также при травме живота и как следствие прерывания беременности. Биохимический анализ крови амилазы покажет нулевые значения содержания амилазы при недостаточности функции поджелудочной железы, остром и хроническом гепатите. Снижение нормального уровня амилазы крови происходит при токсикозе у беременных. Нормальные значения альфа-амилазы в крови (норма диастазы): 28-100 Ед/л. Нормальные значения амилазы панкреатической: от 0 до 50 Ед/л.

Креатинкиназа (креатинфосфокиназа) — фермент, содержащийся в скелетных мышцах, реже — в гладких мышцах (матке, ЖКТ) и головном мозге. Креатинкиназа обеспечивает энергией клетки мышц. В сердечной мышце — миокарде - содержится особый вид креатинкиназы — креатинкиназа МВ. При повреждении мышц наблюдается выход фермента из клеток - повышение активности креатинкиназы в крови. Поэтому определение креатинфосфокиназы и креатинкиназы МВ в крови широко применяется в ранней диагностике инфаркта миокарда. Уже через 2—4 часа после острого приступа уровень креатинкиназы МВ в крови значительно повышается. Анализ креатинкиназы МВ позволяет со 100% точностью диагностировать инфаркт миокарда.

Повышение креатинкиназы происходит при следующих заболеваниях: инфаркт миокарда, миокардит, миокардиодистрофия, сердечная недостаточность, тахикардия, столбняк, гипотиреоз, алкогольный делирий (белая горячка), заболевания центральной-нервной системы (шизофрения, маниакально-депрессивный психоз, эпилепсия, черепно-мозговые травмы), злокачественные опухоли (рак мочевого пузыря, молочной железы, кишечника, легкого, матки, простаты, печени), а также может быть следствием хирургических операций и диагностических процедур на сердце, приема некоторых лекарственных средств (кортикостероидов, барбитуратов, наркотических средств), после тяжелой физической нагрузки. Повышение креатинкиназы также происходит при беременности. Понижение уровня креатинкиназы происходит при снижении мышечной массы и малоподвижном образе жизни. Нормальные значения креатинкиназы МВ в крови: 0—24 Ед/л.

ЛДГ или лактатдегидрогеназа, лактат - фермент, участвующий в процессе окисления глюкозы и образовании молочной кислоты. Анализ биохимии крови на ЛДГ проводят для диагностики заболеваний миокарда (сердечной мышцы), печени, опухолевых заболеваний.

Увеличение ЛДГ происходит при: заболеваниях печени (вирусный и токсический гепатит, желтуха, цирроз печени), инфаркте миокарда и инфаркте легкого, заболеваниях кровеносной системы (анемия, острый лейкоз), травмах скелетных мышц, атрофии, острый панкреатит, заболеваниях почек (гломерулонефрит, пиелонефрит), злокачественные опухоли различных органов, гипоксия (недостаточное снабжение кислородом тканей: кровотечение, сердечная недостаточность, дыхательная недостаточность, анемия). Повышенный ЛДГ характерен при беременности, у новорожденных и после физической нагрузки. Уровень ЛДГ повышается после приема алкоголя и некоторых лекарственных веществ (кофеина, инсулина, аспирина, анестетиков и других). Нормальные значения ЛДГ для новорожденных: до 2000 Ед/л. У детей до 2 лет активность ЛДГ по-прежнему высока — 430 Ед/л, от 2 до 12 — 295 Ед/л. Для детей старше 12 лет и у взрослых норма ЛДГ — 250 Ед/л.

Липаза — фермент, синтезируемый многими органами и тканями для расщепления нейтральных жиров — триглицеридов. При остром панкреатите уровень липазы в крови увеличивается через несколько часов после острого приступа до 200 раз. Повышение уровня липазы может означать следующие заболевания: панкреатит, опухоли, кисты поджелудочной железы, хронические заболевания желчного пузыря, желчная колика, инфаркт, непроходимость кишечника, перитонит, костные переломы, ранения мягких тканей, рак молочной железы, почечная недостаточность, заболевания, сопровождающиеся нарушением обмена веществ, а особенно липидов — ожирение, сахарный диабет, подагра, эпидемический паротит, а также может быть следствием приема некоторых медицинских препаратов (барбитуратов и других). Понижение уровня липазы может происходить при онкологических заболеваниях, кроме рака поджелудочной железы и при неправильном питании (избытке триглицеридов). Нормальные значения липазы для взрослых: 0 до 190 Ед/мл.

Холинэстераза (ХЭ) — фермент, образующийся в печени. Холинэстераза содержится в нервной ткани, скелетных мышцах. Низкая холинэстераза в крови — признак таких заболеваний, как: заболевания печени (цирроз, гепатит, метастатический рак печени), острое отравление инсектицидами, инфаркт миокарда, онкологические заболевания. Понижение уровня холинэстеразы происходит на позднем сроке беременности, после хирургического вмешательства и при применении некоторых медицинских препаратов (оральных контрацептивов, анаболических стероидов, глюкокортикоидов). Повышенная холинэстераза — симптом следующих заболеваний: артериальная гипертония, нефроз, рак молочной железы, ожирение, алкоголизм, сахарный диабет, столбняк, маниакально-депрессивный психоз, депрессивный невроз, а также повышение уровня холинэстеразы происходит на начальном этапе беременности. Нормальные значения холинэстеразы: 5300 — 12900 Ед/л.

Читайте о биохимическом анализе крови:

Что такое биохимический анализ крови?

Когда назначается биохимический анализ крови?

Подготовка к биохимическому анализу крови

Биохимический анализ крови — белки

Биохимический анализ крови — пигменты (билирубин)

Биохимический анализ крови — углеводы

Биохимический анализ крови — низкомолекулярные азотистые вещества

Биохимический анализ крови — ферменты

Биохимический анализ крови — неорганические вещества

Биохимический анализ крови — липиды

Ферменты крови | АЛМ Медицина

Ферменты – это белки, которые в качестве катализаторов участвуют во всех биохимических реакциях организма.

Большинство ферментов находятся внутри клеток и выделяются в  кровь только при их повреждении и разрушении. Уменьшение концентрации белков-катализаторов происходит, как правило, при нарушении их образования. Некоторые из них находятся в том или ином органе в значительно большем количестве, чем в других — это органоспецифические ферменты. Увеличение их активности в крови  однозначно свидетельствует о поражении конкретного органа. Данное изменение возникает раньше, чем другие признаки заболевания, что делает анализы, связанные с ним, очень тонким и точным инструментом диагностики.

К ферментам относятся: α – амилаза, аланинаминотрансфераза (АлАТ), аспартатаминотрансфераза (АсАТ), гамма-глутамилтрансфераза (γ-ГТФ), глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа (Г-6-ФДГ), креатинфосфокиназа (КФК), лактатдегидрогеназа (ЛДГ), липаза, пепсин, щелочная фосфатаза (ЩФ), кислая фосфотаза (КФ).

α-Амилаза участвует в расщеплении крахмала, гликогена и некоторых других углеводов до моно- и дисахаридов (мальтозы, глюкозы). Ею богаты слюнные и поджелудочная  железы. Активность α – амилазы  в крови изменяется под влиянием приема пищи: днем она выше, чем ночью.

Увеличивается активность при:

  • остром панкреатите и обострении хронического;
  • эпидемическом паротите;
  • «хирургических» заболеваниях, вызванных поражением органов брюшной полости (аппендицит, перитонит и т. д.);
  • диабетическом ацидозе;
  • после приема алкоголя, введения адреналина, кортикостероидов, наркотических веществ, тетрациклина;
  • отравлении метанолом.

Снижение отмечается при:

  • атрофии и фиброзе поджелудочной железы;
  • тиреотоксикозе;
  • инфаркте миокарда.

Аминотрансферазы (АлАТ и АсАТ)

АлАТ содержится в основном в печени.

Увеличивается активность при:

  • вирусном гепатите;
  • токсическом повреждении печени;
  • инфекционном мононуклеозе;
  • холестазе;
  • циррозе печени;
  • осложненном инфаркте миокарда;
  • лечении больных большими дозами салицилатов, фибратов.

АсАТ присутствует в миокарде и ткани скелетной мускулатуры.

Увеличивается его активность при:

  • мышечных дистрофиях;
  • инфаркте миокарда (через 4-6 часов после болевого приступа с максимальной концентрацией на 3-5 сутки);
  • тяжелом приступе стенокардии, тахиаритмии;
  • остром ревмокардите;
  • тромбозе легочной артерии;
  • токсическом поражении печени;
  • инфекционном мононуклеозе;
  • холангите;
  • остром алкогольном отравлении;
  • остром панкреатите;
  • амебоидных инфекциях.

Уменьшение АсТ и АлТ в сыворотке крови встречается при тяжелых поражениях печени, когда уменьшается количество клеток, синтезирующих эти ферменты (обширный некроз, цирроз).

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) –ускоряет превращение молочной кислоты в пировиноградную и наоборот. Является внутриклеточным энзимом, который содержится  в почках, печени, сердце, скелетных мышцах, эритроцитах. В тканях содержатся 5 изоферментов ЛДГ.

Увеличение активности ЛДГ-1 или отношения ЛДГ-1/ЛДГ-2 отмечается при:

инфаркте миокарда; мегабластной анемии; болезнях почек.

ЛДГ-5 повышается при многих заболеваниях печени; повреждении скелетных мышц; раке.

ЛДГ-3 при тромбозе, эмболии легочной артерии; почечных заболеваниях, сердечно-легочной недостаточности.

ЛДГ-4 и 5 повышается при нарушении кровообращения, которое связано с сердечной недостаточностью, поражениях паренхимы печени, повреждениях скелетных мышц.

Креатинфосфокиназа (КФК) – принимает участие в реакциях энергообразования и содержится в наибольшом количестве в сердечной и скелетной мускулатуре. Чаще всего анализ на этот белок проводят при инфаркте миокарда, т.к. он очень чувствителен и специфичен.

Увеличение активности креатинкиназы в крови отмечается при:

  • инфаркте миокарда (важнейший диагностический признак);
  • аритмии сердца, прогрессирующей мышечной дистрофии;
  • после тяжелой физической нагрузки, при напряжении мышц (беге);
  • внутримышечных инъекциях лекарственных средств (особенно наркотических и обезболивающих);
  • снижении функции щитовидной железы (гипотиреозе);
  • нарушении мозгового кровообращения, инсульте;
  • острой алкогольной интоксикации;
  • шизофрении, маниакально-депрессивном психозе, эпилепсии;
  • травмах головы.

Снижается при тиреотоксикозе.

Липаза (панкреатическая) синтезируется поджелудочной железой и принимает участие в расщеплении нейтральных жиров. Ее изменение при заболеваниях поджелудочной железы аналогично изменению α-амилазы, однако одновременное определение этих ферментов позволяет диагностировать поражение поджелудочной железы с тонностью до 98%.

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – участвует в минеральном (фосфорно-кальциевом) обмене, но проявляет максимальную активность в щелочной среде. Содержится в большом количестве в стенках желчных протоков печени, костях, слизистой оболочке кишечника, плаценте, почках.  Этот белок является биохимическим маркером кальциево-фосфорного обмена в костной ткани, скрининговым тестом остеопороза.

Увеличение ЩФ отмечается при:

  • заболеваниях печени, сопровождающихся холестазом;
  • механической желтухе;
  • злокачественных заболеваниях костей, остеомаляции;
  • рахите;
  • инфекционном мононуклеозе;
  • диффузном токсическом зобе, ограниченной склеродермии;
  • раке гепатодуоденальной зоны, циррозе печени.

Уменьшение отмечается  при:

  • снижении функции щитовидной железы (гипотиреозе);
  • старческом остеопорозе;
  • выраженной анемии;
  • цинге, гиповитаминозе С и Д.

Кислая фосфотаза (КФ) – участвует в реакциях обмена ионов фосфорной кислоты. Наибольшее содержание обнаруживается в предстательной железе, что используется как очень чувствительный и специфичный показатель ее патологии. Также содержится в эритроцитах, тромбоцитах, почках, селезенке.

Увеличение активности КФ отмечается при раке предстательной железы, заболеваниях почек, гепатобилиарной системы, ревматизме, пневмонии, бронхите, мегалобластной анемии, остеопорозе и др. Ложноположительные результаты могут наблюдаться при катетеризации мочевого пузыря, обследовании и биопсии предстательной железы, поэтому анализы необходимо проводить через 2 дня после этих манипуляций.

Уменьшение КФ выявлено при тромбоцитопениях.

Гамма-глутамилтрансфераза (γ-ГТФ) задействована в превращениях аминокислот и пептидов, используется для диагностики заболеваний печени и желчных путей.

Увеличение ГГТ отмечается при остром гепатите и обострении хронического, печеночной коме, механической желтухе, острой интоксикации. При нормальной активности γ-ГТФ вероятность заболевания печени очень мала.

Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа (Г-6-ФДГ) принимает участие в процессах окисления глюкозы. Используется в основном для выявления наследственных заболеваний, связанных с дефицитом этого белка-катализатора, отсутствие которого приводит к гемолизу.

Пепсин – основной фермент желудочного сока, секретируется в виде пепсиногена.

Повышение его уровня отмечается при усиленной секреции желудочного сока, утолщении стенок желудка, язве 12-перстной кишки, опухоли поджелудочной железы.

Снижение пепсиногена отмечается при атрофическом гастрите, опухолях желудка, болезни Аддисона.

Поделиться
  • Google+
  • Twitter
  • Facebook
  • Email

Анализ крови на ферменты

Сайт предоставляет справочную информацию. Адекватная диагностика и лечение болезни возможны под наблюдением добросовестного врача.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов. Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим. В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией.

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент, а активный центр – кофермент. Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6, В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом, а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом. Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок.То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Анализ на ферменты печени. Анализ кала. Биохимический анализ.

В этой статье описаны методы диагностики заболеваний печени. Приводятся нормы концентрации ферментов по результатам биохимического анализа.

Печень – особый орган. Это один из самых больших внутренних органов человека. Печень имеет свойство регенерации, она очищает наш организм от ядов, помогает справляться с обменом веществ. Выполняя огромный объем работы, печень может прийти в негодность. Поэтому очень важно отслеживать уровень концентрации ферментов печени – это и есть показатели ее функциональности.

Фермент или энзим – это молекула белка, позволяющая повысить темп протекания химических реакций, происходящих в человеческом теле. Ученых, которые занимаются исследованием ферментов, называют энзимологами.

Анализ кала помогает определить отклонения ферментативной функции желудка, печени, поджелудочной железы.

Оттенок кала придает ему особый пигиент – стекробилин. Изменение цвета кала – один из главных симптомов болезней. При изменении структурного состава кала в анализе можно выявить гной, кров и даже паразитов. Обнаружение в анализе кала значительного количества белковых соединений означает дисфункцию поджелудочной железы либо проблем с желудком. При микроскопическом исследовании кала определяют основные элементы кала: мышечные волокна, растительную клетчатку, нейтральный жир, жирные кислоты и их соли, лейкоциты, эритроциты, клетки кишечного эпителия, клетки злокачественных новообразований, а также слизь, простейших, яйца гельминтов.

Биохимический анализ на ферменты. Какие ферменты на что влияют

С помощью биохимического анализа можно определить состояние эндокринной системы (по уровню концентрации гормонов), активность внутренних органов (по уровню концентрации ферментов), а также выявить недостаток витаминов в организме.

АЛТ (аланинаминотрансфераза), АСТ (аспартатаминотрансфераза), ПТ, щелочная фосфатаза, холиэнстераза – вот показатели биохимического анализа, по которым выявляют дисфункцию печени. Скачок содержания амилазы скажет специалисту о дисфункции поделудочной системы, увеличенная концентрация креатина укажет на заболевания мочевыводящей системы, увеличенное содержание ДЦГ, КФК-МВ – симптомы сердечнососудистых болезней.

Сердечные и скелетные мышцы, а также печень выделяют фермент аланинаминотрансферазу.

Причинами увеличенного содержания алат могут быть:

  • деструкция печеночной ткани вследствие различных заболеваний (цирроз, некроз) и злоупотребление алкогольными веществами;
  • инфаркт сердечной мышцы;
  • мышечная дистрофия как последствие перенесенных болезней, серьезных травм;
  • получение ожогов;
  • передозировка лекарств (печень не успевает справляться с нагрузками).

Концентрация АлАТ уменьшена при недостаточном поступлении витамина В6 в организм.

Нормальные показатели концентрации АЛТ:

  • мужской пол – не более 31 единицы
  • женский пол – не более 41 единицы.

Сердечные и скелетные мышцы, а также печень и клетки крови выделяют фермент аспартатаминотрансферазу.

Причинами увеличенного содержания АсАТ могут быть:

  • разрушение печени в результате заболевания гепатитом, появления образований в печени, злоупотребление алкоголем, передозировка лекарств;
  • высокий уровень интенсивности и продолжительности физических нагрузок;
  • инфаркт, общие проблемы сердечно-сосудистой системы;
  • перегрев тела, ожоги.

Нормальные показатели концентрации АсАТ:

мужской пол – не более 31 единицы

женский пол – не более 41 единицы.

Гт выделяют клетки печени, щитовидной, предстательной и поджелудочной железы.

Причинами увеличенного содержания ГТ могут быть:

  • разрушение печени в результате заболевания гепатитом, появления образований в печени, злоупотребление алкоголем, передозировка лекарств;
  • заболевания поджелудочной железы (панкреатит, сахарный диабет);
  • дисфункция щитовидной железы;
  • онкологические проблемы предстательной железы.
  • уменьшенная концентрация гт характерна при заболевании гипотерозом (разладом щитовидной железы)

Нормальные показатели концентрации гт:

  • мужской пол – не более 32 единицы
  • женский пол – не более 49 единицы.

Для малышей до года нормальными считаются показатели гт в несколько раз превышающие показатели взрослого.

Амилаза вырабатывается в процессе работы поджелудочной и околоушной слюнной желез.

Причинами увеличенного содержания амилазы могут быть:

  • панкреатит (воспаление поджелудочной железы);
  • паротит (воспаление околоушной слюнной железы).
  • уменьшенная концентрация амилазы свидетельствует о:
  • заболевании мусковисцидозом;
  • дисфункции поджелудочной системы.

Нормальные показатели концентрации альфа-амилазы от 30 до 100 единиц. для панкреатической амилазы нормой считается не более 50 единиц.

Лактат или молочна кислота — это ферменты, какие вырабатываются в процессе жизнедеятельности клеток, в основном в мышечной ткани. молочная кислота откладывается в случае нехватки мышцам кислорода (гипоксии), провоцируя ощущение физического изнеможения. если кислорода достаточно, лактат разлагается на простые вещества и естественным способом удаляется из организма.

Причины повышенной концентрации молочной кислоты в мышцах:

  • несбалансированное и нерегулярное питание;
  • передозировка лекарств;
  • частые физические нагрузки;
  • инсулиновые инъекции;
  • заболевание гипоксией;
  • заболевание пиелонефритом (инфекционное заболевание песени);
  • заключительная стадия беременности;
  • продолжительное злоупотребление алкогольных веществ.

Нормальные показатели:

  • дети до полугода – не более 2000 единиц;
  • дети от 0,5 до 2 лет – не более 430 единиц;
  • дети от 2 до 12 лет – не более 295 единиц;
  • дети и взрослые – до 250 единиц.

Этот фермент выделяют мышцы опорно-двигательной и сердечно-сосудистой системы, в некоторых случаях — гладкие мышцы половых органов и органов желудочно-кишечного тракта

Фермент, содержащийся в скелетных мышцах, сердечной, реже — в гладких мышцах — матке, органах желудочно-кишечного тракта.

Причины возрастания концентрации креатинкиназы:

  • инфаркт сердечной мышцы;
  • разрушение мышечной ткани (вследствие серьезных травм, операций, болезней мышц);
  • поздние сроки беременности;
  • серьезные травмы головы;
  • злоупотребление алкоголем.
  • уменьшение концентрации креатинкиназы наблюдается в случаях:
  • недостаточно развитой мускулатуры тела;
  • сидячей работой, пассивным, неспортивным образом жизни.

Нормой считают уровень концентрации не более 24 единиц.

Этот фермент продуцируют клетки большинства тканей организма.

Внутриклеточный фермент, образующийся во всех тканях организма.

Причины увеличенной концентрации лдг:

  • деструкция кровяносных телец (при заболевании анемией);
  • инфекционные болезни печени (цирроз, гепатиты, желтуха);
  • инфаркт сердечной мышцы;
  • образование злокачественных опухолей, рак крови.
  • поражение инфекцией внутренних органов.

Нормальные показатели ЛДГ:

  • у младенцев – не более 2000 единиц;
  • у детей до 2 лет – 430 единиц:
  • дети от 2 д 12 лет – 295 единиц:
  • дети и взрослые старше 12 лет – 250 единиц.

Как определить недостаточность, и с чего начать лечение?

Анализ на ферменты поджелудочной железы – один из первых этапов диагностики органа. Неполадки в работе пищеварительной системы не терпят попустительского отношения. За банальным, на первый взгляд, отравлением может скрываться куда более ужасающее явление: панкреатит, рак, проблемы с кишечником, желчным пузырем, селезенкой, желудком и пр. Любое из этих нарушений может проявиться рвотой, поносом, тошнотой, запором – вот в чем таится основная сложность постановки диагноза. Схожая симптоматика требует более глубокого исследования. Прояснить картину призван и анализ на ферменты. Повышение или понижение показателей подскажет доктору не только возможные причины случившегося, но и как действовать далее.

Лабораторные анализы – помощь в раскрытии секретов работы поджелудочной железы

Несмотря на то, что орган находится позади желудка, именуется он поджелудочной железой. Своему названию она обязана факту, что в лежащем положении действительно оказывается внизу, то есть под желудком. На нее возложены важнейшие функции экзокринной и эндокринной направленности.

Внешне секреторная часть органа синтезирует и секретирует ферменты, с помощью которым обеспечивается переваривание жиров и белков.

Железа вырабатывает липолитические и протеолитические ферменты, а также бикарбонаты, которые подавляют кислотность желудочного сока.

Островковая ткань реализует эндокринный характер. В ней происходит выработка и секреция соматостатина и панкреатического полипептида, а также инсулина и глюкагона, регулирующих показатель глюкозы и транспортировку по тканям.

Воспаление поджелудочной приводит к сбоям пищеварительной системы. Когда панкреатит обретает хронический характер, начинают развиваться эндокринные патологии, например, сахарный диабет.

Среди основных причин воспалительного процесса поджелудочной:

Наследственные и аутоиммунные заболевания;

Вирусные инфекции, травмы, интоксикация;

Лекарственные средства, такие так эстрогены, фуросемид, азатиоприн и пр.

Дисфункция печени, желчного пузыря.

Чрезмерное употребление алкоголя.

При остром и хроническом панкреатите, повреждении органа пациенты испытывают чувство жжения и болезненность в области под мечевидным отростком и спине, испытывают рвотные позывы, отмечают повышение температуры. Как следствие наблюдается панкреатическая недостаточность, снижение массы тела, асцит.

Человеческая поджелудочная железа вырабатывает следующие ферменты:

Амилазу, входящую в состав панкреатического сока и расщепляющую углеводы.

Липазу – составляющую панкреатического сока, расщепляющую жиры.

Протеазы – группа ферментов, расщепляющих пептидную связь меж аминокислот в белках (эластазы, химотрипсин, трипсин, карбоксипептидаз а)

Нуклеазы, отвечающие за распад нуклеиновых кислот;

Стеапсин, провоцирующий распад жиров.

Норма С-пептида варьируется на отметке в: 0,8 — 7,2 нг/мл.

Хорошие показатели глюкозы в плазме (ммоль/л.):

Аланинаминотранс фераза (МЕ/л.):

Гамма-глютамилтр анспептидаза (Ед/л.):

Общая амилаза в сыворотке в норме составляет от 29 до 99 Ед/л.

С-реактивный белок, количественно (высокочувствите льный метод): 0 — 1 мг/л.

CA 19-9: 0 — 34 Ед/мл.

Билирубин общий (мкмоль/л.):

Холинэстераза в сыворотке (Ед/мл.):

Мужчины: 3,94 — 11,4

Женщины: 4,63 — 11,4

Вышеприведенные значения могут немного отличаться в различных лабораториях. Ориентируйтесь на показатели, указанные в конкретном исследовательско м центре.

Если в крови зафиксировано увеличение амилазы, липазы и С-реактивного белка, это указывает на острый панкреатит. Об эндокринном нарушении свидетельствует изменение показателя глюкозы и С-пептида – это верный знак того, что панкреатическая ткань травмирована. Это уже характерно для хронического воспалительного процесса. При увеличении СА 19-9 онкомаркера и переменах в биохимии возникают подозрения о раке железы. Реактивный панкреатит и камень в желчном протоке проявляются повышенной концентрацией билирубина, липазы, амилазы, гамма-ГТ, АЛТ, холинэстеразы.

Когда какие-то из вышеуказанных показателей отклоняются от нормы, рано говорить о достоверном диагнозе. Прежде, чем приступать к лечению в обязательном порядке назначают и ряд других исследований.

Лабораторная диагностика состояния поджелудочной железы включает:

Общий анализ крови. Если воспаление имеет место быть, повышенными оказываются СОЭ, сегментоядерные и палочкоядерные нейтрофилы, лейкоциты.

Биохимию крови. Желтушный панкреатит подтверждает завышенный прямой или общий билирубин. Также воспалительный процесс подтверждает повышенный показатель серомукоида, сиаловых кислот, гамма-глобулинов .

Анализы на уровень альфа-амилаза, трипсина, липаза, глюкозы.

Мочу на амилазу, пробу Ласуса.

Копрограмму. При дефиците ферментов найдутся жиры, крахмал, мышечные волокна и клетчатка.

Гликоамилаземиче скую пробу.

Секретин-панкрео зиминовую пробу.

Тест на толерантность к глюкозе.

Кроме того, при необходимости могут быть назначены рентгенологическ ие и ультразвуковые методы, магнитно-резонан сная томография и пр.

Анализ на ферменты, АЛТ, ЛДГ ферменты

В этой статье описаны методы диагностики заболеваний печени. Приводятся нормы концентрации ферментов по результатам биохимического анализа.

Анализ на Ферменты печени

Печень – особый орган. Это один из самых больших внутренних органов человека. Печень имеет свойство регенерации, она очищает наш организм от ядов, помогает справляться с обменом веществ. Выполняя огромный объем работы, печень может прийти в негодность. Поэтому очень важно отслеживать уровень концентрации ферментов печени – это и есть показатели ее функциональности.

Фермент или энзим – это молекула белка, позволяющая повысить темп протекания химических реакций, происходящих в человеческом теле. Ученых, которые занимаются исследованием ферментов, называют энзимологами.

Анализ кала

Анализ кала помогает определить отклонения ферментативной функции желудка, печени, поджелудочной железы.

Оттенок кала придает ему особый пигиент – стекробилин. Изменение цвета кала – один из главных симптомов болезней. При изменении структурного состава кала в анализе можно выявить гной, кров и даже паразитов. Обнаружение в анализе кала значительного количества белковых соединений означает дисфункцию поджелудочной железы либо проблем с желудком.   При микроскопическом исследовании кала определяют основные элементы кала: мышечные волокна, растительную клетчатку, нейтральный жир, жирные кислоты и их соли, лейкоциты, эритроциты, клетки кишечного эпителия, клетки злокачественных новообразований, а также слизь, простейших, яйца гельминтов.

Биохимический анализ на ферменты. Какие ферменты на что влияют

С помощью биохимического анализа можно определить состояние эндокринной системы (по уровню концентрации гормонов), активность внутренних органов (по уровню концентрации ферментов), а также выявить недостаток витаминов в организме.

АЛТ (аланинаминотрансфераза), АСТ (аспартатаминотрансфераза), ПТ, щелочная фосфатаза, холиэнстераза – вот показатели биохимического анализа, по которым выявляют дисфункцию печени. Скачок содержания амилазы скажет специалисту о дисфункции поделудочной системы, увеличенная концентрация креатина укажет на заболевания мочевыводящей системы, увеличенное содержание ДЦГ, КФК-МВ – симптомы сердечнососудистых болезней.

АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА (АлАТ)

Сердечные и скелетные мышцы, а также печень выделяют фермент аланинаминотрансферазу.

Причинами увеличенного содержания алат могут быть:

  • деструкция печеночной ткани вследствие различных заболеваний (цирроз, некроз) и злоупотребление алкогольными веществами;
  • инфаркт сердечной мышцы;
  • мышечная дистрофия как последствие перенесенных болезней, серьезных травм;
  • получение ожогов;
  • передозировка лекарств (печень не успевает справляться с нагрузками).

Концентрация АлАТ уменьшена при недостаточном поступлении витамина В6 в организм.

Нормальные показатели концентрации АЛТ:

  • мужской пол – не более 31 единицы
  • женский пол – не более 41 единицы.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)

Сердечные и скелетные мышцы, а также печень и клетки крови выделяют фермент аспартатаминотрансферазу.

Причинами увеличенного содержания АсАТ могут быть:

  • разрушение печени в результате заболевания гепатитом, появления образований в печени, злоупотребление алкоголем, передозировка лекарств;
  • высокий уровень интенсивности и продолжительности физических нагрузок;
  • инфаркт, общие проблемы сердечно-сосудистой системы;
  • перегрев тела, ожоги.

Анализ на тестостерон: какие бывают?

Нормальные показатели концентрации АсАТ:

мужской пол – не более 31 единицы

женский пол – не более 41 единицы.

Гамма-глутамилтрансфераза (гамма-гт)

Гт выделяют клетки печени, щитовидной, предстательной и поджелудочной железы.

Причинами увеличенного содержания ГТ могут быть:

  • разрушение печени в результате заболевания гепатитом, появления образований в печени, злоупотребление алкоголем, передозировка лекарств;
  • заболевания поджелудочной железы (панкреатит, сахарный диабет);
  • дисфункция щитовидной железы;
  • онкологические проблемы предстательной железы.
  • уменьшенная концентрация гт характерна при заболевании гипотерозом (разладом щитовидной железы)

Нормальные показатели концентрации гт:

  • мужской пол – не более 32 единицы
  • женский пол – не более 49 единицы.

Для малышей до года нормальными считаются показатели гт в несколько раз превышающие показатели взрослого.

Амилаза

Амилаза вырабатывается в процессе работы поджелудочной и околоушной слюнной желез.

Причинами увеличенного содержания амилазы могут быть:

  • панкреатит (воспаление поджелудочной железы);
  • паротит (воспаление околоушной слюнной железы).
  • уменьшенная концентрация амилазы свидетельствует о:
  • заболевании мусковисцидозом;
  • дисфункции поджелудочной системы.

Нормальные показатели концентрации альфа-амилазы от 30 до 100 единиц. для панкреатической амилазы нормой считается не более 50 единиц.

Лактат

Лактат или молочна кислота – это ферменты, какие вырабатываются в процессе жизнедеятельности клеток, в основном в мышечной ткани. молочная кислота откладывается в случае нехватки мышцам кислорода (гипоксии), провоцируя ощущение физического изнеможения. если кислорода достаточно, лактат разлагается на простые вещества и естественным способом удаляется из организма.

Причины повышенной концентрации молочной кислоты в мышцах:

  • несбалансированное и нерегулярное питание;
  • передозировка лекарств;
  • частые физические нагрузки;
  • инсулиновые инъекции;
  • заболевание гипоксией;
  • заболевание пиелонефритом (инфекционное заболевание песени);
  • заключительная стадия беременности;
  • продолжительное злоупотребление алкогольных веществ.

Нормальные показатели:

  • дети до полугода – не более 2000 единиц;
  • дети от 0,5 до 2 лет – не более 430 единиц;
  • дети от 2 до 12 лет – не более 295 единиц;
  • дети и взрослые – до 250 единиц.

Креатинкиназа

Этот фермент выделяют мышцы опорно-двигательной и сердечно-сосудистой системы, в некоторых случаях – гладкие мышцы половых органов и органов желудочно-кишечного тракта

Фермент, содержащийся в скелетных мышцах, сердечной, реже — в гладких мышцах — матке, органах желудочно-кишечного тракта.

Причины возрастания концентрации креатинкиназы:

  • инфаркт сердечной мышцы;
  • разрушение мышечной ткани (вследствие серьезных травм, операций, болезней мышц);
  • поздние сроки беременности;
  • серьезные травмы головы;
  • злоупотребление алкоголем.
  • уменьшение концентрации креатинкиназы наблюдается в случаях:
  • недостаточно развитой мускулатуры тела;
  • сидячей работой, пассивным, неспортивным образом жизни.

Нормой считают уровень концентрации не более 24 единиц.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Этот фермент продуцируют клетки большинства тканей организма.

Внутриклеточный фермент, образующийся во всех тканях организма.

Причины увеличенной концентрации лдг:

  • деструкция кровяносных телец (при заболевании анемией);
  • инфекционные болезни печени (цирроз, гепатиты, желтуха);
  • инфаркт сердечной мышцы;
  • образование злокачественных опухолей, рак крови.
  • поражение инфекцией внутренних органов.

Нормальные показатели ЛДГ:

  • у младенцев – не более 2000 единиц;
  • у детей до 2 лет – 430 единиц:
  • дети от 2 д 12 лет – 295 единиц:
  • дети и взрослые старше 12 лет – 250 единиц.

Амилаза крови

Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза - повышение, снижение показателей. Причины нарушений, расшифровка анализа.

Печать

Содержание статьи:

    • Норма амилазы крови

    • Повышение амилазы крови

    • Снижение амилазы крови и мочи

    • Как сдать анализ на амилазу?

  • Липаза

    • Норма липазы крови

    • Когда липаза крови повышена?

    • Когда уровень липазы крови понижен?

    • Как подготовится к анализу на липазу?

  • Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

    • Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

    • Причины повышенной ЛДГ крови

    • Как сдать анализ на ЛДГ?

  • Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

    • Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

    • Причины высокого АлАТ (АлАТ)

    • Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

  • Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

    • Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

    • Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

  • Щелочная фосфатаза (ЩФ)

    • Норма щелочной фосфотазы крови

    • Причины повышения щелочной фосфотазы

    • Причины низкого уровня  щелочной фосфотазы

    • Как сдать анализ на щелочную фосфотазу?

Сайт предоставляет справочную информацию. Адекватная диагностика и лечение болезни возможны под наблюдением добросовестного врача. 

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов. Что представляют собой ферменты?Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим. В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией. Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент, а активный центр – кофермент. Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6, В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом. Что такое фермент? Как работают ферменты? Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом, а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом. Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д. Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок.То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах. Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории. В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы. Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

название анализа

норма в мккатал/л

единицы измерения в Ед/л (Е/л)

16-30 мккатал/л

20-100 Ед/л

  • активность диастазы (амилазы) мочи

28-100 мккатал/л

до 1000 Ед/л

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия, а повышение активности диастазы мочи –гиперамилазурия. Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)

  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)

  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе

  • острая вирусная инфекция – свинка

  • алкогольная интоксикация

  • внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена? Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз

  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз

  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза

  • острый аппендицит

  • холецистит

  • кишечная непроходимость

  • алкогольная интоксикация

  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта

  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе. В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе. Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами. Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

Норма активности липазы

13 - 60

Ед/мл

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.


Смотрите также