Продукты содержащие гемоглобин таблица

Продукты повышающие гемоглобин: таблица, правила приема

Вы здесь: Продукты для повышения гемоглобина

Продукты для повышения гемоглобина являются отличным альтернативным средством, помогающим пациентам избежать длительного приема лекарственных препаратов. Это обусловливается тем, что медикаменты, в случае их продолжительного использования, негативно сказываются на функционировании внутренних органов и систем.

Ингредиенты, способствующие возрастанию подобного показателя, в первую очередь должны быть обогащены железом, а также иными питательными микроэлементами, позволяющими ему лучше усваиваться в человеческом организме.

Следует отметить, что есть установленная суточная норма употребления железа, которая несколько отличается для представителей мужского и женского пола. Например, женщинам необходимо принимать в пищу не меньше 18 миллиграммов, а мужчинам достаточно 10 миллиграммов.

Очень часто пациентов интересует вопрос, почему для повышения гемоглобина в крови необходимо вводить в меню определенные продукты? Такая необходимость связана с тем, что в подавляющем большинстве ситуаций анемия, т. е. низкое содержание вещества, которое придает крови ее красный цвет, возникает на фоне того, что человек неправильно питается. Из этого следует, что если нормализовать режим, то показатели его выработки придут в норму.

Заподозрить низкий гемоглобин у взрослых и детей можно при наличии таких признаков:

постоянная сонливость;
быстрое утомление;
бледность кожных покровов;
синюшность губ;
частые приступы головокружения;
беспричинная одышка;
судороги в нижних конечностях;
учащение сердечного ритма.

Именно при возникновении таких симптомов необходимо обратиться за квалифицированной помощью и сдать общеклинический анализ крови. Если у человека будут выявлены пониженные показатели железосодержащего белка, то ему понадобится соблюдение диеты.

Такой питательный микроэлемент как железо включает в себя множество ингредиентов. Тем не менее клиницистами был составлен перечень продуктов, в которых содержится его самая высокая концентрация.

Таблица продуктов, повышающих гемоглобин в крови:

Наименование	Содержание железа в миллиграммах
Субпродукты	от 4 до 20
Говядина	3,6
Баранина	3,1
Свинина	1,8
Курятина	1,6
Индейка	1,4
Желток куриного яйца	6,7
Желток перепелиного яйца	3,2
Устрицы	9,2
Мидии	6,7
Рыба	до 3
Фисташки	60
Арахис	5
Кешью	3,8
Кедровые орехи	3
Шпинат	13,5
Чечевица	11,8
Гречка	8,3
Бобовые культуры	от 6,8 до 9,5
Овсянка	5,5
Ячневая крупа	7,4
Пшеница	5,4
Кизил	4,1

Стоит отметить, что вышеуказанные цифры соответствуют 100 миллиграммам той или иной составной части блюд.

В то же время необходимо помнить, что всасываемость такого микроэлемента зависит от нескольких факторов:

кислотность желудочного сока;
состояние кишечника;
сочетание продуктов;
наличие в них определенных дополнительных веществ.

Например, при употреблении мяса усваивается лишь 15–20% от всего объема находящегося там основного элемента, а из фруктов или овощей – не больше 1–5%. Именно по этой причине стоит учитывать, что при помощи правильного питания повысить гемоглобин можно, но на это уйдет много времени.

Повысить гемоглобин в крови могут не только перечисленные ингредиенты. Как было указано выше, такой элемент содержится почти в каждом продукте. Из этого следует, что пациентам не запрещается обогащать меню:

земляникой и виноградом;
арбузом и дыней;
бананами и гранатом;
чесноком и малиной;
свеклой и яблоками;
кисломолочной продукцией;
петрушкой и шпинатом;
сливами и персиками;
сухофруктами, в частности черносливом;
крапивой;
какао и напитками на основе шиповника;
картофелем, а именно запеченным непосредственно в кожуре.

С недостатком железа наиболее эффективно справляется свекла, которая полезна как в сыром, так и в вареном или запеченном виде. Помимо основного положительного свойства, она активирует красные кровяные клетки, отчего кровь обогащается кислородом. Кроме этого овоща, также могут быть полезны:

морковь – как сырая, так и отварная;
помидоры – не теряют своих полезных свойств даже после термической обработки;
кабачки.

Что касается фруктов, то благодаря современным исследованиям стало известно, что при железодефицитной анемии в первую очередь необходимо употреблять персики. Однако при низком гемоглобине актуальными также могут оказаться:

айва и хурма;
киви и сливы;
груши и абрикосы.

Среди ягод наиболее полезными считаются:

клюква;
черная смородина;
рябина;
клубника;
черника.

Примечательно, что перед приемом в пищу того или иного продукта стоит проконсультироваться у клинициста. Такая необходимость объясняется тем, что некоторые люди могут даже не подозревать о наличии у них индивидуальной непереносимости. В таких случаях, вместо полезного эффекта, может развиться тяжелая аллергическая реакция.

Содержание железа в продуктах растительного происхождения

Продукты для повышения гемоглобина можно употреблять не только в свежем виде или после термообработки. Некоторые из них будут наиболее эффективными, если принимать из внутрь в виде соков.

Те напитки, которые продаются в магазинах, не принесут ничего хорошего людям, страдающим от низкого уровня главного компонента крови – эритроцитов. Полезным будет только натуральное питье, приготовленное самостоятельно в домашних условиях.

Необходимо выделить такие соки, содержащие железо:

морковный;
яблочный;
свекольный;
гранатовый;
кабачковый;
картофельный.

Принимать внутрь их можно как в чистом виде, так и в качестве витаминного коктейля. При таком выборе повышения важнейшего элемента в крови необходимо соблюдать несколько правил:

ни в коем случае нельзя хранить напитки в холодильнике;
лучше всего выпивать сок через 10 минут после приготовления – именно так он отдаст все свои полезные свойства;
для получения такого своеобразного лекарства важно использовать спелые составляющие;
пить напиток следует примерно за полчаса до еды по половине стакана.

Для обогащения вкусовых и полезных качеств можно добавлять чайную ложку меда. При высокой концентрации сока лучше всего разбавить его очищенной водой в соотношении 1:2.

Пациентам с низкой концентрацией железосодержащего белка недостаточно лишь знать, в каких продуктах присутствует большое количество необходимого элемента. Для того чтобы они были наиболее эффективны, следует учитывать несколько рекомендаций.

Повысить биодоступность железа могут:

аскорбиновая кислота, которая входит в состав цветной капусты, шиповника и болгарского перца;
медь – это субпродукты, орехи и крупы;
фолиевая кислота – морепродукты, субпродукты и сухофрукты;
лимонная и яблочная кислота – цитрусовые фрукты, томаты и перец;
аминокислоты – мясо и рыба;
сахар.

В то же время в снижении биодоступности принимают участие:

кальций, представленный кисломолочной продукцией;
танин – крепкий чай и кофе;
фитаты – хлебобулочные изделия;
фосфаты – консерванты, сладкие газированные напитки и плавленый сыр;
белки сои и молока.

Кроме этого, нужно учитывать иные факторы, которые мешают повысить основной компонент эритроцитов. К ним стоит отнести:

пристрастие к вредным привычкам;
влияние стрессовых ситуаций;
отсутствие полноценного отдыха;
проведение недостаточного количества времени на свежем воздухе;
отсутствие лечения базового заболевания;
неправильная терапия – только клиницист сможет составить перечень допустимых продуктов для того или иного пациента.

Абсолютно все вышеперечисленные составляющие рациона выступают в качестве не только эффективных инструментов, повышающих гемоглобин, но и профилактических средств против проблем, связанных с ним. Для ускорения процесса повышения содержания одного из важнейших элементов крови в дополнение можно использовать витаминные и минеральные комплексы, а также пищевые добавки, но делать это можно только после одобрения лечащего врача.

При отсутствии индивидуальных противопоказаний их можно употреблять в пищу без ограничений в суточном объеме, в том числе для детей и представительниц женского пола во время беременности.

Гемоглобин и миоглобин - уровни структуры с использованием Chime

Гемоглобин и миоглобин - уровни структуры с использованием Chime

Щелкните следующие ссылки, чтобы загрузить обновленные сопутствующие файлы интерактивной графики на гемоглобин и миоглобин с использованием Jsmol в отдельном окне .

Веб-археологи, возможно, захотят узнать, что это устройство было воплощено в жизнь с участием Chime, Java-апплетов и, теперь, Jsmol, альтернативы на основе javascript.
Теперь я изменил формат таблицы, чтобы сделать удар по адаптивному формату дизайна, но оставил инструкции для пользователей Chime нетронутыми!

Первичная структура (амино кислотная последовательность)

Молекула гемоглобина состоит из 4 полипептидов (глобин) цепи.У взрослых есть 2 альфа-цепи и 2 бета. цепи.

альфа цепочка (141 амино кислотные остатки):

вал - leu ser pro ala asp lys thr asn val lys ala ala try gly lys вал гли ала хис ала гли гл тыр гли ала гл аля лей глю арг мет фе лей Ser phe pro th th th lys th tyr phe pro his phe - asp leu ser his gly ser ala - - - - - gln val lys gly his gly lys lys val ala asp ala leu thr asn ala val ala его val asp asp met pro asn ala leu ser ala leu ser asp leu его ала его lys leu arg val asp pro val asp phe lys leu leu ser his cys leu leu val th leu ala ala his leu pro ala glu phe thr pro ala val his ala ser leu asp lys phe leu ala ser val ser thr val leu thr ser lys tyr arg

бета-цепь (146 амино кислотные остатки

val his leu thr pro glu glu lys ser ala val thr ala leu try gly lys val asn - - val asp гл вал гл гл гл гл а лей гл арг лей лей лэй вал валь тыр про пробуй глн arg phe phe глесер фе глик асп лейсер тром про асп ала вал мет глиссин про лиз вали lys ala his gly lys lys val leu gly ala phe ser asp gly leu ala his leu asp asn leu lys gly th phe ala thr leu ser glu leu his cys asp lys leu его val asp pro glu asn phe arg leu leu gly asn val leu val cys val leu ala his his phe gly lys glu phe thr pro pro val gln ala ala тыр глн лиз вал вал ала глы валь ала асп ала леу ала его лиз тыр его

Там есть много общего между последовательностями альфа и бета Цепочки и - намекают на отсутствующие участки.Красный текст: Этот остаток глутаминовой кислоты заменяется валином при серповидно-клеточной анемии (см. Ниже).

Существует пептидная связь между каждая аминокислота, поэтому они называются остатками потому что -H удален из каждой промежуточной аминогруппы, а -OH из следующая группа -COOH. На одном конце каждой цепочки (конец N) находится аминогруппа, а на другом конце (конец C) находится группа карбоновой кислоты.

Также очень интересно отметить сходство между цепями гемоглобина и миоглобина, другого белка, который участвует в удерживании и передаче кислорода, но который состоит только из одной полипептидной цепи (с 153 аминокислотными остатками):

val leu ser клей гл glu trp gln leu val leu his val trp ala lys val glu ala asp val ala gly his gly gln asp ile leu ile arg leu phe lys ser his pro glu th leu glu lys phe asp arg phe lys his leu lys th glu ala glu met lys ala ser glu asp leu lys lys his gly val thr val leu thr ala leu gly ala ile leu lys lys lys gly his his glu ala glu leu lys pro leu ala gln ser his ala thr lys his lys ile pro ile lys tyr leu glu phe ile ser glu ala ile ile его val leu его ser arg his pro gly asn phe gly ala asp ala gln gly ala met asn lys ala leu glu leu phe arg lys asp ile ala ala lys tyr lys glu leu гли тыр глн гли

Гемоглобин (и миоглобин), продуцируемый другими организмами, может иметь несколько отличающуюся аминокислотную последовательность и меньшее количество аминокислот или лишнее, но следующие уровни структуры не сильно изменяются этими вариациями.

Вторичная конструкция (простая 3D форма)

Часть присоединенной аминокислоты катушка остатков для формирования секций альфа-спирали из-за водородных связей между> N-H и > C = O группы (проектирующие от пептидных связей аминокислот примерно на 4 остатка дальше), который стабилизирует конструкцию. Остальные аминокислотные остатки изменяют амино- кислотные цепи, поэтому общая структура довольно компактна.

Гемоглобин	Миоглобин

Если у вас есть звонок 2.6, вы можете нажать здесь увидеть молекула гемоглобина в отдельном окне браузера. Удерживая левой кнопкой мыши и перемещением мыши (перетаскивание левой кнопкой мыши) будет вращать молекула! В этом представлении щелкните правой кнопкой мыши для меню, затем выберите «Экран»> Ленты и Цвет> Цепочка.	Вы также можно щелкнуть Вот чтобы увидеть молекулу миоглобина в отдельном окне браузера. Левое перетаскивание будет вращаться то молекула! В этом представлении щелкните правой кнопкой мыши для меню, затем выберите «Экран»> Ленты и Цвет> Цепочка.

Третичная структура

Основные соединения, участвующие в стабилизация структуры каждого цепь гемоглобина - это присоединение группы гемов (порфириновое кольцо, содержащее железо).

Дисульфидные мостики отсутствуют вовлечены в третичную структура гемоглобина.

Гемоглобин	Миоглобин

Показаны четыре группы гемов (по одной на полипептидную цепь). вверху в режиме стика, каждый с желтым атомом железа в центре.	С этой точки зрения взаимодействие группы гема с гистидин (выходящий из полипептидной цепи) можно визуализировать.
Если у вас есть колокольчик 2.6, вы можете нажать здесь увидеть молекула гемоглобина в отдельном окне браузера. Удерживая левой кнопкой мыши и перемещая мышь, молекула! В этом представлении щелкните правой кнопкой мыши для меню, затем выберите «Экран»> Пряди , и Цвет> Цепочка, затем Выделение> Остаток > Подол, Дисплей> Стики, Цвет> CPK, Выбрать> Атом > Fe, Дисплей > Spacefill> Van der Waals Radii !.

Четвертичная структура

Миоглобин не имеет четвертичного структура, так как состоит всего из одной полипептидной цепи.

Два альфа и два бета цепи связаны, чтобы сформировать молекула гемоглобина.

Каждая группа гема может принимать одну молекулу кислорода, т.е. 2 атомов, поэтому оксигамоглобин содержит максимум 4 молекулы кислорода, то есть 8 атомы. Хотя мы говорим о гемоглобине и оксигемоглобине как о единых веществ, на самом деле существует 3 стадии между "дезоксигенированным" и "полностью оксигенированный «гемоглобин».

Варианты формы гемоглобина

Гемоглобин плода состоит из 2 альфа и 2 гамма цепочки (очень похожие на бета-цепочки). Гемоглобин плода имеет различное сродство к кислороду, и это приводит к более эффективный перенос кислорода из крови матери к плод. После рождения ребенок постепенно заменяет эритроциты. содержащий гемоглобин плода с теми, которые содержат гемоглобин взрослых.

Ряд вариантных форм гемоглобина как известно, связаны с наследственными заболеваниями.

Серповидно-клеточная анемия вызвано небольшим изменением в структуре аминокислот: Один переделка - замена

валин (неполярный) для глутаминовая кислота (полярная) - только в бета-цепи - заставляет молекулу упаковываться иначе в красную кровь клетки, вызывающие серп.
Это происходит из-за мутации ДНК - замены одного основания - (GAG, кодирующий глутаминовую кислоту, заменяется GTG, который кодирует валин).

Талассемия является еще одним наследственным заболеванием, при котором снижается выработка одного из цепочки глобина происходит

.В в клетках накапливается непарная другая цепь, что приводит к проблемам.

Ключевые цифры

Макс Перуц и Джон Кендрю: использовали рентгеновскую кристаллографию для моделирования молекулярной структуры гемоглобина и миоглобина
(лауреаты Нобелевской премии 1962 г.)
Линус Полинг: открыл альфа-спираль (Нобелевская премия по химии 1954 г.), также исследовал серповидно-клеточную анемию .

Биохимический состав миоглобина и гемоглобина / гемоглобина Структура, свойства и связывание

Ниже приведены некоторые примечания по миоглобину и гемоглобину, которые можно использовать для понимания или обновления, что полезно и полезно для науки; в частности биология, химия и биохимия.

С связать O ₂ необходимо: [гем] + [белок]

Отсутствие того или другого не позволяет O ₂ привязка

Примечание к CO2

* CO ₂ опасен в больших количествах, потому что он может связываться с гемовой группой в миоглобине и гемоглобине, а также из-за заключительного этапа в цепи переноса электронов, где O ₂ является финальным e ^- акцептор.

Положительная кооперативность = , как только одна молекула кислорода связывается с гемоглобином, последующему кислороду становится легче связываться.

Совместное связывание = Связывание первого кислорода облегчает связывание второго кислорода. Второй кислород облегчает связывание третьего кислорода. Третий кислород облегчает связывание четвертого кислорода с гемоглобином.

Гемоглобин плода имеет более высокое сродство к кислороду, чем гемоглобин матери

Метаболизирующие ткани выделяют H ⁺ и требуют O ₂.В условиях метаболизма гемоглобин имеет более низкое сродство к кислороду и выделяет кислород, когда в нем есть необходимость.

Кислотно-основные свойства и взаимодействия гемоглобина влияют и зависят от его свойств связывания кислорода.

* Окисленный гемоглобин = более сильная кислота / более низкий pK _a

* Деоксигенированный гемоглобин имеет более высокое сродство к H ⁺, чем оксигенированная форма гемоглобина.

Конформационные изменения гемоглобина

Связывание H ⁺ и CO ₂ с гемоглобином изменяет его структуру и влияет на его сродство к кислороду.

Эффект Бора:

H ⁺ влияет на способность гемоглобина связывать кислород

Увеличение H ⁺ = снижение pH = протонирует аминокислоты на N-концах альфа-цепей и His ¹⁴⁶ бета-цепей

Протонированный His ¹⁴⁶ притягивается / стабилизируется солевым мостиком к Asp ⁹⁴; отдает предпочтение деоксигенированной форме гемоглобина.

Деоксигенированная форма гемоглобина имеет структуру 4 ^o.

Высокий уровень H ⁺ + CO ₂ (дышащая ткань) = высвобождение гемоглобина O ₂

Высокий уровень O ₂ (легкие) = гемоглобин связывает O ₂

Воздействие CO2

CO ₂ вырабатывается в процессе метаболизма и образует угольную кислоту.

Большая часть растворенного CO ₂ в крови будет в форме бикарбонат-иона, который выделяет H ⁺.

Большие количества H ⁺ в результате образования CO ₂ благоприятствуют структуре деоксигенированного гемоглобина 4 ^o, что снижает сродство гемоглобина к кислороду.

Эффект Бора отражает процесс, регулирующий уровень pH, CO ₂ и O ₂ в организме.

БПГ = 2,3- до фосфоглицерат

«Очищенный» гемоглобин = гемоглобин, выделенный из крови и из которого удален БПГ; 50% этого гемоглобина связано с кислородом при давлении 1 торр.

BPG обеспечивает выделение достаточного количества кислорода в капиллярах.

Эффекты BPG

Гемоглобин связывается с BPG.

Связывание БПГ с гемоглобином является электростатическим

Отрицательные заряды на БПГ взаимодействуют с положительными зарядами белка гемоглобина

Для BPG парциальное давление для связывания 50% гемоглобина с кислородом составляет 26 торр.

Без БПГ кислородсвязывающая способность гемоглобина была бы намного выше (50% гемоглобина было бы связано при давлении 1 торр), и в капилляры не могло попасть много кислорода.

Информация об источнике

Информация, используемая для этого хаба, была взята из следующих источников:

«Биохимия» Мэри К.Кэмпбелл и Шон О. Фаррел; 7-е издание.

Мои лекции по биохимии в школе.

Знания и заметки из предыдущих курсов химии и биологии.
.
Школа биомедицинских наук вики

Из Вики Школы биомедицинских наук

Гемоглобин (также гемоглобин или сокращенно Hb) - это белок, который используется в красных кровяных тельцах для хранения и транспортировки кислорода. Он обнаружен во многих многоклеточных организмах, таких как млекопитающие, где простая диффузия не может обеспечить достаточное количество кислорода для тканей и клеток.

Гемоглобин состоит из четырех полипептидных субъединиц, двух альфа (α) субъединиц и двух бета (β) субъединиц.Каждая из четырех субъединиц содержит молекулу гема (содержит железо), где сам кислород связывается посредством обратимой реакции, что означает, что молекула гемоглобина может переносить четыре молекулы кислорода одновременно.

Обратимый характер связывания кислорода позволяет как поглощать кислород в легких, так и высвобождать его в тканях организма.

Каждая молекула гема содержит единственный центральный атом железа и отвечает за придание красного цвета гемоглобину и, следовательно, крови в целом.^[1]

Четыре субъединицы гемоглобина подобны миоглобину ^[2]. Миоглобин - это отдельный полипептид, существующий либо в форме дезоксимиоглобина (не связанный с кислородом), либо в форме оксимиоглобина (связанный с кислородом) ^[3]. Миоглобин содержит гем ^[4]. Гем содержит центральный атом железа, окруженный протопорфирином, который является органическим компонентом ^[5]. Когда O ₂ связывается с атомом железа (железо должно быть в состоянии Fe ²⁺ для связывания O ₂), атом железа фактически перемещается из-за пределов плоскости порфирина внутрь плоскости порфирин ^[6].

Связывание O ₂ в гемоглобине является кооперативным, что означает, что связывание O ₂ ^{^{_{_{_{в каждой из одной субъединицы не является независимым от связывания в других субъединицах ^[7], поэтому поскольку один кислород связывается с группой гема, он вызывает конформационные изменения в других группах гема, делая их более доступными для кислорода, что приводит к последовательному связыванию других атомов кислорода ^[8]. Несмотря на то, что миоглобин имеет более высокое сродство к O ₂, чем гемоглобин, гемоглобин более эффективен и эффективен в доставке кислорода тканям.В легких 98% гемоглобина является насыщенным, тогда как в тканях насыщено только 32% гемоглобина ^[9]. Это означает, что в тканях 66% субъединиц гемоглобина высвобождают кислород. Напротив, в легких 98% миоглобина будет насыщенным, а 91% миоглобина будет насыщенным в тканях ^[10]. По сравнению с миоглобином, гемоглобин гораздо более полный. Гемоглобин имеет состояние T и R. В Т (напряженном) состоянии или в деоксигенированном состоянии сайты связывания гемоглобина ограничены.В состоянии R (расслабление) или состоянии оксигенации сайты связывания менее ограничены, что облегчает связывание субъединиц гемоглобина с кислородом ^[11]. Есть две модели, которые пытаются объяснить кооперативность гемоглобина. Первая модель - это согласованная модель, или модель MWC. Эта модель предполагает, что всякий раз, когда молекула O ₂ связывается с субъединицей гемоглобина, она сдвигает равновесие между состояниями T и R. Согласно этой модели, когда ни одна из субъединиц гемоглобина не связана с кислородом, T-состояние белка является предпочтительным.По мере того как все больше и больше сайтов связывается с кислородом, реакция смещается в пользу состояния R. Переход из состояния T в состояние R увеличит аффинность связывания других сайтов для O ₂. Последовательная модель, с другой стороны, предполагает, что вам не нужно иметь преобразование из состояния T в состояние R, чтобы увеличить сродство других сайтов связывания. Смесь обеих моделей объясняет то, что наблюдается в отношении кооперативности гемоглобина, лучше, чем любая из этих моделей может достичь сама по себе.Замечено, что когда 3 из 4 субъединиц гемоглобина связаны с O ₂, белок почти всегда находится в состоянии R. Другое наблюдение состоит в том, что когда 1 из 4 субъединиц гемоглобина связана с O ₂, белок почти всегда находится в состоянии T ^[12].}}}}}
Гемоглобин (также обозначаемый как гемоглобин и сокращенно Hb или Hgb) - это респираторный пигмент, который переносит кислород, необходимый для клеточного метаболизма.
По своей четвертичной структуре представляет собой глобулярный белок, его цепи тесно скручены друг с другом, образуя компактную, почти сферическую молекулу.Одна молекула состоит из 4 субъединиц: двух цепей α-полипептида (каждая идентична и содержит 141 аминокислоту) и двух цепей β-полипептида (каждая идентична и содержит 146 аминокислот). Расположение генов для обоих типов полипептидных цепей различается: ген α-цепи расположен на хромосоме 16, ген β-цепи расположен на хромосоме 11. ^[13]

Каждый полипептид связан с гемом, который является простетатическая группа, которая обеспечивает обратимое связывание кислорода гемоглобином.Он содержит ион двухвалентного железа (Fe ²⁺). Каждый ион Fe ²⁺ может объединяться с одной молекулой кислорода (O ₂), образуя в общей сложности четыре молекулы кислорода, которые могут переноситься в ткани и возвращать углекислый газ (CO ₂) из ткани в ткань. легкие. ^[14]

Клетка, вырабатывающая гемоглобин, называется эритроктом (также известна как RBC, эритроцит). Каждая красная клетка содержит около 280 миллионов молекул гемоглобина. ^[15]

Гемоглобин (также называемый гемоглобином) - это железосодержащий компонент, который связывается с газообразным кислородом.Он находится в красных кровяных тельцах позвоночных. Он переносит кислород от органа дыхания, легких, к различным клеткам тела. Это белок, который содержит четвертичную структуру, состоящую из 4 субъединиц. Они состоят из 2-х альфа-субъединиц и 2-х бета-субъединиц. Каждая субъединица содержит группу гема, содержащую атом железа. Каждый атом железа связывается с 1 молекулой кислорода. Таким образом, 1 молекула гемогобина переносит 8 атомов кислорода. Когда происходит поглощение кислорода, гемоглобин становится оксигемоглобином, и красные кровяные тельца приобретают красноватый цвет.По прибытии в клетку он откладывает кислород, позволяя окислять глюкозу посредством дыхания. Это высвобождает энергию в форме АТФ. Продукт жизнедеятельности, углекислый газ, переносится гемоглобином в легкие с истечением срока годности ^[16].

Гемоглобин также действует как буфер, помогающий поддерживать физиологический pH. Он имеет гистидиновую группу, которая может поглощать ионы H + при снижении pH и диссоциировать с высвобождением ионов H + при повышении pH ^[17]. Когда он работает вместе с легкими, он способен контролировать поглощение углекислого газа, который контролирует бикарбонатную буферную систему, таким образом поддерживая физиологический pH.

Список литературы

↑ Альбертс Б., Брей Д., Хопкин К., Джонсон А., Льюис Дж, Рафф М., Робертс К. и Уолтер П. (2010) Essential Cell Biology, 3-е издание, Нью-Йорк: Garland Science

↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2011) Биохимия, 7-е издание, Англия: W.H. Фримен и компания стр. 207

↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2011) Биохимия, 7-е издание, Англия: W.H. Фримен и компания p204

↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л.(2011) Биохимия, 7-е издание, Англия: W.H. Фриман и компания p207

↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2011) Биохимия, 7-е издание, Англия: W.H. Фриман и компания p207

↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2011) Биохимия, 7-е издание, Англия: W.H. Фримен и компания p208

↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2011) Биохимия, 7-е издание, Англия: W.H. Фриман и компания p207

↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2007) Биохимия, 5-е издание, Нью-Йорк: WH Freeman

↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2011) Биохимия, 7-е издание, Англия: W.H. Фримен и компания p208

↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2011) Биохимия, 7-е издание, Англия: W.H. Фримен и компания p208

↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2011) Биохимия, 7-е издание, Англия: W.H. Фриман и компания p210

↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2011) Биохимия, 7-е издание, Англия: W.H. Фримен и компания p211

↑ Клаг Уильям С., Основы генетики, 8-е издание, 2013 г., Бостон: Пирсон, стр.376-377

↑ [Анон]. 2002. Синтез гемоглобина [Online]. [Доступ 21.11.2014] Доступно по адресу: http://sickle.bwh.harvard.edu/hbsynthesis.html

↑ Sears, Duane W. 1999. Обзор взаимосвязей между структурой и функцией гемоглобина. [В сети]. [Доступ 20.11.2014] fckLRA Доступно с: http://mcdb-webarchive.mcdb.ucsb.edu/sears/biochemistry/tw-hbn/hba-overview.htm#Top

↑ Берг, Дж. Страйер, Л. Тимочко Дж. (2012) Биохимия, 7-е издание: W.H. Фримен и компания. Глава 7, Страница 203-207

↑ 2.Абелов Б. Понимание кислотно-щелочного баланса. Балтимор: Уильямс и Уилкинс; 1998.

.
Гемоглобин | eClinpath

Гемоглобин (Hgb), который состоит из группы гема (порфириновое кольцо, содержащее двухвалентное или Fe ²⁺ железо) плюс пара α и пара β цепей глобина, переносит кислород. У людей гемоглобин обычно используется для оценки массы эритроцитов по сравнению с PCV или HCT. Однако у животных мы обычно по умолчанию выбираем HCT или PCV, потому что гемоглобин может быть ложно высоким в образцах после приема пищи от липемии (см. Ниже), что мы видим чаще, чем хотелось бы, в образцах от собак и кошек.

Поскольку эритроциты на 33% состоят из гемоглобина, концентрация гемоглобина в цельной крови обычно составляет около одной трети от НСТ (т. Е. MCHC составляет 33 г / дл). Это верно для большинства видов, кроме верблюдовых, гемоглобин которых занимает чуть менее половины эритроцитов (MCHC около 40-45 г / дл).

Метод измерения

Гематологический анализатор ADVIA обеспечивает два разных измерения концентрации гемоглобина во всех эритроцитах. Первый - это прямое спектрофотометрическое измерение с использованием цианида, а другой - оптическое измерение с использованием лазерного света (расчетный или клеточный гемоглобин), которое отражает только интактные эритроциты.Обычно они дают аналогичные результаты у нормальных животных, но разные результаты у животных с аномальными характеристиками крови, например липемия, агглютинация, гемолиз. Обычно мы не предоставляем результатов для рассчитанного содержания гемоглобина, если только мы не считаем, что результаты измерения гемоглобина, полученные обычным спектрофотометрическим методом, неточны. Мы предоставили таблицу на странице MCHC / CHCM для различных измерений, связанных с гемоглобином, которые мы можем предоставить с нашими результатами гемограммы (что они есть, когда мы их предоставляем).

Гистограмма RBC CH

Спектрофотометрический метод с использованием лизиса эритроцитов и цианметгемоглобина (измеренный гемоглобин) : Традиционно концентрацию гемоглобина измеряют непосредственно с использованием метода цианметгемоглобина после лизиса эритроцитов. В образец разбавленной крови добавляется лизирующий агент; лизирующий агент разрушает все эритроциты в образце и высвобождает гемоглобин в жидкость, так что образец состоит из раствора гемоглобина (или свободного гемоглобина).Гемоглобин преобразуется в форму, называемую цианметгемоглобином, после добавления цианида, и концентрация считывается спектрофотометром с длиной волны, установленной на пике поглощения цианметгемоглобина (около 540 нм). Затем измеряется концентрация гемоглобина по абсорбции раствора. Условия, вызывающие помутнение лизата, используемого в этом анализе, такие как липемия, тельца Хайнца или свободные ядра эритроцитов (кровь птиц, рептилий), могут привести к ложно высокому поглощению и, следовательно, к завышению концентрации гемоглобина.Помните, что переносчики кислорода на основе гемоглобина имеют красный цвет и считаются эквивалентом «свободного» гемоглобина, поэтому они также будут измеряться как гемоглобин с помощью метода цианметгемоглобина. Это приведет к высоким концентрациям гемоглобина по сравнению с количеством HCT и RBC у одного и того же пациента. При использовании этого метода, если эритроциты уже лизированы в крови или пробирке, концентрация гемоглобина будет такой же, как и при сохранении всех эритроцитов, т.е. не имеет значения, лизируются ли эритроциты у пациента с гемолизом in vivo лизируется в пробирке с помощью in vitro или искусственного гемолиза или лизируется в аппарате добавленным реагентом.Таким образом, при гемолизе in vitro и (артефакт сбора и обработки образцов) измеренная концентрация гемоглобина будет наиболее точным результатом. При гемолизе in vitro и HCT можно оценить на основе этого измерения гемоглобина (путем умножения гемоглобина на 3, поскольку гемоглобин составляет примерно 1/3 эритроцитов).
Измеренный гемоглобин используется для расчета следующих индексов эритроцитов, которые обычно указываются в результатах гемограммы:

MCH (пг): эквивалентно (количество Hgb ÷ RBC) x 10 .Таким образом, MCH будет ложно увеличиваться, если концентрация Hgb ложно увеличена или количество эритроцитов ложно низкое (например, in vitro, гемолиз ).

MCHC (г / дл): эквивалентно (Hgb ÷ HCT или PCV) x 100 . На MCHC будут влиять те же факторы, что и на MCH, с добавлением MCV (поскольку HCT = MCV x количество эритроцитов ).

Лазерный анализ гемоглобина

Рассеяние света или оптически измеренный гемоглобин в интактных эритроцитах (внутриклеточный гемоглобин) : гематологический анализатор ADVIA также измеряет содержание гемоглобина во всех эритроцитах напрямую, исходя из внутренней сложности клеток под воздействием лазерного излучения.Гемоглобин вызывает внутреннюю сложность, которая приводит к рассеянию света под большим углом или боковому рассеянию. Основываясь на степени бокового рассеяния, прибор «канализирует» результаты, разделяя клетки на каналы, представляющие относительные диапазоны содержания гемоглобина. Это показано в виде кривой частотного распределения или гистограммы (см. Изображение выше). Из гистограммы анализатор получает среднее содержание гемоглобина в интактных эритроцитах (называемых CH) или среднюю концентрацию гемоглобина (называемую CHCM) в интактных эритроцитах (последнее учитывает объем эритроцитов, а CH - нет).Эти значения могут быть более точными, чем традиционные методы измерения гемоглобина с использованием лизиса эритроцитов и цианида, особенно в условиях, которые ложно повышают концентрацию последнего гемоглобина, таких как переносчики кислорода на основе гемоглобина, липемия, гемолиз или агглютинация. Вариация содержания или концентрации гемоглобина в интактных эритроцитах также может быть рассчитана как ширина распределения гемоглобина (= стандартное отклонение ÷ среднее значение и выражено в процентах), однако это значение не отображается на гемограммах (только для внутреннего использования).ADVIA также пересчитывает CHCM в расчетную или клеточную концентрацию гемоглобина (г / дл), которая учитывает концентрацию гемоглобина на единицу объема всех эритроцитов, а не только среднюю концентрацию эритроцитов. Мы используем эти результаты только в том случае, если считаем, что уровень гемоглобина, измеренный цианидным методом, неточный (см. Выше и таблицу на странице MCHC).

CH: Непосредственно измеряется методом рассеяния света под большим углом в анализаторе и является мерой количества (пг) гемоглобина в каждом неповрежденном эритроците (эритроциты должны быть неповрежденными, чтобы рассеивать лазерный свет, поэтому предварительно выделенные RBC не будет обнаружен этим методом).Также представлена кривая частотного распределения (гистограмма) изменения содержания гемоглобина (СН) в интактных эритроцитах (см. Изображение выше), а среднее значение СН рассчитывается по гистограмме.

CHCM : Измеряется непосредственно анализатором, как и CH, но с учетом объема эритроцитов, поэтому это концентрация (г / дл). Как и для CH, для концентрации предоставляется кривая частотного распределения, а средняя концентрация рассчитывается по гистограмме.

Расчетный гемоглобин : ADVIA вычисляет гемоглобин (рассчитанный гемоглобин) на основе CHCM (т.е.е. рассчитанный гемоглобин = (CHCM x MCV x количество эритроцитов) ÷ 1000. Это обеспечивает достаточно точные измерения концентрации гемоглобина в условиях, которые ложно повышают гемоглобин методом цианметгемоглобина (обычно липемия), однако значения будут ложно низкими с in vitro гемолиз (будет измеряться только содержание гемоглобина в нелизированных эритроцитах).

Свободный гемоглобин означает разницу между рассчитанным и измеренным гемоглобином. Разница между этими двумя измерениями обычно довольно мала, если нет липемии или гемолиза.

Единицы измерения

Обычный гемоглобин лизиса или рассчитанный гемоглобин выражаются в г / дл крови (единицы СИ - г / л). Формула преобразования в единицы СИ выглядит следующим образом:

г / дл x 10 = г / л

Пример рассмотрения

Тип образца

Цельная кровь

Антикоагулянт

ЭДТА является предпочтительным антикоагулянтом. Хотя цитрат можно использовать, объем цитрата в пробирке (10% от собираемого объема) соответственно разбавит измеренный гемоглобин (но не рассчитанный гемоглобин).Также можно использовать гепаринизированную цельную кровь.

Устойчивость

Гемоглобин достаточно стабилен (самый стабильный из всех результатов эритроцитов).

Помехи

Липемия: Неправильно увеличивает измеренный гемоглобин и связанные с ним рассчитанные индексы, MCH и MCHC.

Гемолиз: Уменьшает рассчитанный гемоглобин, CH и CHCM, но не влияет на измеренный гемоглобин. Гемолиз также приведет к ложному увеличению MCH (гемоглобин будет выше, чем количество эритроцитов) и MCHC (гемоглобин будет выше, чем HCT / PCV).У животного с in vitro гемолиз по сравнению с истинным внутрисосудистым гемолизом измеренный гемоглобин является наилучшей или наиболее точной оценкой способности крови переносить кислород (умножьте на 3, чтобы получить приблизительное значение HCT). Напротив, гематокрит (PCV), количество эритроцитов или рассчитанный гемоглобин являются лучшей оценкой способности переносить кислород крови у животного с истинным внутрисосудистым гемолизом in vivo (поскольку свободный гемоглобин в плазме животного в результате внутрисосудистого гемолиза не может переносить кислород, но анализируется как гемоглобин).

Icterus : Не влияет ни на одно измерение гемоглобина.

Другое : Тельца Хайнца (многие, особенно если они большие) могут ошибочно повышать измеренный гемоглобин. Оксиглобин будет способствовать (ложному увеличению) измеренной концентрации гемоглобина.

Интерпретация теста

Повышенная концентрация

Артефакт:

Измеренный гемоглобин : Липемия, тельца Хайнца, оксигемоглобин, ядра эритроцитов (много яРБК).

Физиологические: Некоторые породы собак могут иметь более высокий гемоглобин, чем другие (подробнее см. HCT).

Патофизиологический

Относительное изменение количества эритроцитов по отношению к воде в крови : обезвоживание, сокращение селезенки, вторичное по отношению к адреналину (лошади).

Абсолютное увеличение массы эритроцитов (эритроцитоз) : Стимулируется эритропоэтином (вторичный эритроцитоз) или не зависит от эритропоэтина (первичный эритроцитоз, напр.грамм. истинная полицитемия или хронический эритроидный лейкоз)

Пониженная концентрация

Артефакт:

Расчетный гемоглобин : гемолиз эритроцитов в результате сбора или хранения образца ( in vitro, гемолиз).

Патофизиологический

Относительное изменение эритроцитов на воду крови : чрезмерное разбавление жидкостями, релаксация селезенки (анестетики, транквилизаторы).

Абсолютное уменьшение массы эритроцитов. : Указывает на истинную анемию, вызванную кровоизлиянием, гемолизом (внутрисосудистым, внесосудистым) или снижением продукции. Могут работать несколько механизмов.

.
Смотрите также

В каких продуктах содержится железо больше всего список

Какими продуктами повысить

Какие продукты содержат много витамина с

Содержание гемоглобина в продуктах таблица

Какие виды бактерий использует человек для получения пищевых продуктов

Какие продукты богаты клетчаткой перечень

Какие продукты нужно есть беременным обязательно

Какие продукты можно кушать при холестерине

Какие продукты крепят стул новорожденного

Какие продукты и овощи содержат белки

В каких продуктах больше содержится холестерина